Numerosas macromoléculas biológicas requieren, para realizar su función, constituir sistemas complejos de interacción. Las ficobiliproteínas, principales componentes polipeptídicos de los ficobilisomas, son buenos ejemplos para explicar estas interacciones, porque su función de captación y conducción de luz depende fuertemente de la organización tridimensional del complejo. La unidad funcional de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis es (<FONT FACE=Symbol>ab</FONT>)6 y requiere estar empaquetada correctamente para realizar su función. Por lo tanto constituye un buen sistema para estudiar el rol de los diferentes interacciones en la estabilidad de la proteína. Para distinguir la contribución de alguno de los distintos tipos de interacciones, se utilizó espectroscopía diferencial para seguir el efecto de temperatura, fuerza iónica, presencia de urea y se utilizó la información estructural para analizar las superficies de interacción que se producen durante la asociación. Los resultados señalan que (<FONT FACE=Symbol>ab</FONT> ) es la unidad mínima detectable, porque su superficie de interacción presenta un fuerte componente hidrofóbico y porque durante el proceso de asociación se forman 9 puentes hidrógeno que contribuyen a la estabilidad. Por otro lado, la estabilización de (<FONT FACE=Symbol>ab</FONT>)6 requiere la contribución de todas las subunidades