Las metaloproteinasas (MMPs) son una familia de enzimas proteolíticas  capaces de procesar o degradar proteínas de la matriz extracelular. Las MMPs tienen un prodominio, prodominio catalítico, una región bisagra y un dominio tipo hemopexina (excepto en las matrilisinas). Pueden ser activadas in vivo por otras MMPs,  proteinasas tisulares o proteinasas plasmáticas. La regulación de estas enzimas puede ocurrir a nivel de su síntesis, secreción, activación del zimógeno. Los inhibidores tisulares de metaloproteinasas (TIMPs) son inhibidores específicos de las MMPs que participan en el control local de su actividad. En el cartílago  normal existe bajo recambio de las moléculas de la matriz extracelular. Existe un delicado balance entre la síntesis y degradación de los componentes del cartílago articular. Este balance se  pierde en enfermedades degenerativas como la osteoartritis en dónde participan algunas MMPs tales como las gelatinasas, estromelisinas y colagenasas. Estos procesos podrían ser blancos farmacológicos en el tratamiento de esta enfermedad.