| dc.contributor | Volkswagen-Stiftung (Braunschweig, Germany) | es-ES |
| dc.contributor | Fundación Andes | es-ES |
| dc.creator | Weckesser, Jürgen | |
| dc.creator | Campos, Victoriano | |
| dc.creator | Ramos Cormenzana, Alberto | |
| dc.creator | Neumann, Uwe | |
| dc.date | 1999-01-01 | |
| dc.date.accessioned | 2019-04-17T20:37:46Z | |
| dc.date.available | 2019-04-17T20:37:46Z | |
| dc.identifier | https://revistas.uv.cl/index.php/Bolmicol/article/view/902 | |
| dc.identifier | 10.22370/bolmicol.1999.14.0.902 | |
| dc.identifier.uri | http://revistaschilenas.uchile.cl/handle/2250/48636 | |
| dc.description | Las cianobacterias se encuenlran en el medio natural tanto en aguas dulces como saladas. Ellas pueden desarrollarse en grandes masas formando "blooms" (florecimientos) en aguas dulces y saladas en diferentes partes del mundo, incluyendo América del Sur. Tales florecimientos, así como crecimientos axénicos de cianobacterias, pueden ser una rica fuente de péptidos lineales o cíclicos únicos, muchos de los cuales presentan actividad biológica. En el pasado la mayor atención ha sido puesta en las toxinas microcistinay nodularina. Estospéptidos cíclicos son hepatotoxinas que inhiben la proteína fosfatasa 1 y 2A, después de ingresar específicamente al hepatocito mediante la captación de las sales biliares. Sin embargo, en cianobacterias se están encontrando péplidos con otras actividades biológicas.No obstante, aunque no se consideren tóxicos, estos péptidos tienen actividades biológicas tales como: una fuerte y específica inhibición de las proteasas (tripsina, quimo-tripsina, elastasa, trombina, plasmina y la enzima procesadora angiotensina), anticianobacterias, antialgas, antihongos, inmunosupresores y promolores de diferenciación celar. Ejemplos de péptidos cianobacterialesinhibidores de proteasas son las cianopeptolinas. Las inleracciones de microcistina/proteína fosfatasa y de cianopeptolina/proteasa, han sido bienestudiadas por difracción de Rayos X en cocristales y la determinación de microcistina y de otros péplidos puede ser realizada por métodos químicos y biológicos.Ambas, microcistina y cianopeptolina han sido recientemente determinadas en blooms producidos en cuerpos de agua en Chile, utilizando cromatografía líquida de alta resolución (HPLC) , espectrometría de masas (MALDI-TOF) (PSD), además de bioensayos de inhibición enzimática. | es-ES |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | spa | |
| dc.publisher | Universidad de Valparaíso | es-ES |
| dc.relation | https://revistas.uv.cl/index.php/Bolmicol/article/view/902/880 | |
| dc.rights | Copyright (c) 2017 Boletín Micológico | es-ES |
| dc.rights | http://creativecommons.org/licenses/by/4.0 | es-ES |
| dc.source | Boletín Micológico; Vol. 14 (1999); 19-29 | en-US |
| dc.source | Boletín Micológico; Vol. 14 (1999); 19-29 | es-ES |
| dc.source | 0719-3114 | |
| dc.source | 0719-3114 | |
| dc.subject | Cianobacterias; afloramiento; péptidos; depsipéptidos; inhibición; enzimas; hapatotoxicidad; cianopeptolinas; microcistinas | es-ES |
| dc.title | Biologically active peptides in cyanobacteria | es-ES |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/article | |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | |
| dc.type | | es-ES |
