Una lectina de semillas de Caesalpinia spinosa Kuntze (Tara; Caesalpiniaceae, Leguminosae) fue purificada y caracterizada a través de extracción salina, por combinación de dos cromatografías de exclusión molecular y HPLC de fase reversa. El análisis en SDS-PAGE demostró que la lectina purificada era homogénea ya que ésta presentó una sola banda de proteína correspondiente a un tamaño molecular de 29 kDa. La lectina de Caesalpinia spinosa Kuntze (CsLEC) fue capaz de aglutinar eritrocitos del grupo sanguíneo humano "B" Rh+ con una CMH de 3,86 µg/ml y esta actividad fue inhibida por D-glucosa, D-manosa, D-maltosa, D-glucosamina, N-acetil glucosamina (3,25 mM) y el agente quelante EDTA (0,31 mM), lo que sugiere que puede ser considerada como una lectina tipo C que depende de iones divalentes como calcio y manganeso. El análisis completo de aminoácidos reveló que CsLEC es ácida y sumamente hidrofóbica (16,3% residuos ácidos, 8,9% básicos, 17,0% neutros y 57,8% residuos hibrofóbicos), prevaleciendo la fenilalanina (Phe, 22,1%). Comparación de la secuencia aminoacídica con otras secuencias de vegetales determinó que CsLEC tiene homología con lectinas de la familia Leguminosae, mostrando una semejanza del 67,9% con la leucoaglutinina de Maackia amurensis (Fabaceae, Papilionoideae) con sialillactosa y el precursor de la lectina de Maackia amurensis.